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Proteasomen sind röhrenförmige Proteinkomplexe ohne Membranhülle, die gezielt mit Ubiquitin markierte Proteine in Peptide zerlegen. Sie bilden das regulatorische Gegenstück zu den Ribosomen und sind essenziell für die zelluläre Qualitätskontrolle.
Während Ribosomen für den Aufbau von Proteinen zuständig sind, fungieren Proteasomen als deren Gegenspieler für den kontrollierten Abbau. Im Gegensatz zu Lysosomen, die von einer Membran umgeben sind, handelt es sich bei Proteasomen um große Proteinkomplexe, die frei im Zytosol und im Zellkern vorkommen. Sie sind darauf spezialisiert, einzelne, fehlgefaltete oder nicht mehr benötigte Proteine selektiv zu zerstören.
Damit ein Proteasom weiß, welches Protein abgebaut werden soll, ist eine Markierung notwendig. Dieser Prozess wird als Ubiquitinierung bezeichnet. Dabei wird das kleine Protein Ubiquitin wie ein 'Todesurteil' oder ein Adressaufkleber an das Zielprotein geheftet. Meist müssen mehrere Ubiquitin-Moleküle eine Kette bilden (Polyubiquitinierung), damit das Proteasom die Fracht erkennt.
Das am häufigsten vorkommende Proteasom ist das 26S-Proteasom. Es besteht strukturell aus zwei Teilen: einem fassförmigen Mittelstück, dem 20S-Kern, und zwei Endkappen, den 19S-Regulatorpartikeln. Man kann sich das Proteasom wie einen Schredder vorstellen, dessen Schneidwerkzeuge (Proteasen) im Inneren des Fasses geschützt liegen, damit sie nicht versehentlich gesunde Zellstrukturen angreifen.
Der Abbauprozess ist energieabhängig und verbraucht ATP. Die 19S-Kappen erkennen das Ubiquitin-Signal, entfernen es zur Wiederverwendung und entfalten das markierte Protein unter Energieaufwand. Das nun lineare Protein wird in den 20S-Kern geschleust, wo die eigentliche Proteolyse (Eiweißspaltung) stattfindet. Dabei wird das Protein in kurze Aminosäureketten, sogenannte Peptide, zerlegt.
Diese Peptide verlassen das Proteasom und werden im Zytoplasma durch andere Enzyme (Peptidasen) in einzelne Aminosäuren gespalten. Diese Aminosäuren stehen der Zelle dann wieder für den Aufbau neuer Proteine an den Ribosomen zur Verfügung. Dieser Kreislauf aus Synthese und Abbau ist entscheidend für die Proteostase, also das Gleichgewicht der Proteinkonzentration in der Zelle.
Zusammenfassend lässt sich sagen: Ribosomen nutzen mRNA als Bauplan für Proteine, während Proteasomen Ubiquitin als Signal für deren Abbau nutzen. Während Lysosomen eher 'groben Unfug' wie ganze Organellen oder extrazelluläres Material verdauen, sind Proteasomen die Präzisionswerkzeuge für den Abbau einzelner, intrazellulärer Proteine.
