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Proteine sind komplexe Makromoleküle aus Aminosäuren, deren biologische Funktion untrennbar mit ihrer hierarchischen räumlichen Struktur verknüpft ist.
Proteine sind biologische Polymere, die aus Ketten von Aminosäuren bestehen. Diese Bausteine sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft. Eine Peptidbindung ist eine kovalente Amidbindung, die zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der folgenden Aminosäure unter Wasserabspaltung entsteht.
Die Primärstruktur ist die unterste Ebene der Hierarchie und beschreibt die exakte Abfolge (Sequenz) der Aminosäuren. Sie ist durch die genetische Information festgelegt. Man kann sie sich wie die Reihenfolge von Buchstaben in einem Wort vorstellen: Ändert man einen Buchstaben, kann das gesamte Wort seinen Sinn verlieren.
Die Sekundärstruktur beschreibt lokale Faltungsmuster der Polypeptidkette. Die zwei häufigsten Motive sind die Alpha-Helix (eine schraubenförmige Windung) und das Beta-Faltblatt (zickzackförmig nebeneinanderliegende Stränge). Diese Strukturen werden ausschließlich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Atomen des Peptidrückgrats (C=O und N-H Gruppen) stabilisiert, nicht durch die Seitenketten.
Die Tertiärstruktur definiert die vollständige dreidimensionale Gestalt einer einzelnen Polypeptidkette. Im Gegensatz zur Sekundärstruktur wird sie primär durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (Resten) der Aminosäuren bestimmt. Hierzu zählen hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte, Ionenbindungen und kovalente Disulfidbrücken zwischen zwei Cystein-Resten.
Die Quartärstruktur tritt nur bei Proteinen auf, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen. Diese einzelnen Ketten werden als Untereinheiten bezeichnet. Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung und Organisation dieser Untereinheiten zu einem funktionellen Gesamtkomplex, wie es beispielsweise beim Hämoglobin der Fall ist.
Wird die räumliche Struktur eines Proteins durch äußere Einflüsse wie Hitze, extreme pH-Werte oder Chemikalien zerstört, spricht man von Denaturierung. Dabei bleiben die kovalenten Bindungen der Primärstruktur meist intakt, aber die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen lösen sich auf, wodurch das Protein seine biologische Wirksamkeit verliert.
