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Chemie · Naturstoffe
Aufbau der Aminosäuren und die Peptidbindung, die vier Strukturebenen mit dem, was sie jeweils hält, Denaturierung sowie Faserproteine und globuläre Proteine.
Ein Protein ist eine Kette aus Aminosäuren. Ihre Reihenfolge legt die Faltung fest, die Faltung die Funktion. Geht die Faltung verloren, wirkt das Protein nicht mehr.
Jede Aminosäure hat ein zentrales α-C-Atom mit einer Aminogruppe (–NH₂), einer Carboxylgruppe (–COOH), einem H und einem Rest R. Der Rest unterscheidet die 20 proteinogenen Aminosäuren. In Proteinen kommen nur L-Formen vor, Glycin (R = H) ist achiral.
In Wasser sind Aminosäuren Zwitterionen (–COO⁻ und –NH₃⁺). Als Ampholyte wechselt ihre Ladung mit dem pH: im Sauren Kation, im Basischen Anion. Zuerst gibt –COOH H⁺ ab (pKs etwa 2), dann –NH₃⁺ (etwa 9–10). → Ausführlich in: Brønsted-Säuren und -Basen
| Rest | Beispiele |
|---|---|
| sauer (negativ) | Asparaginsäure, Glutaminsäure |
| basisch (positiv) | Lysin, Arginin, Histidin |
| polar, ungeladen | Serin, Threonin, Tyrosin |
| Alanin, Valin, Leucin, Phenylalanin, Prolin |
Cystein trägt eine Thiolgruppe (–SH). Zwei Cysteine können sich zu einer kovalenten Disulfidbrücke (–S–S–) verbinden. Die Einteilung in 10 polare und 10 unpolare Aminosäuren schwankt je nach Lehrbuch bei Cystein, Glycin und Tyrosin.
Aminosäuren verknüpfen sich unter Wasserabspaltung: Die Carboxylgruppe der einen reagiert mit der Aminogruppe der nächsten zur Peptidbindung (–CO–NH–, eine Amidbindung). Sie ist planar mit partiellem Doppelbindungscharakter, also kaum drehbar. Bis etwa 100 Aminosäuren heißt die Kette Peptid, darüber Protein.
| Ebene | Das ist es | Das hält sie |
|---|---|---|
| Primär | Reihenfolge der Aminosäuren | Peptidbindungen |
| Sekundär | Helix oder Faltblatt | H-Brücken im Rückgrat |
| Tertiär | 3D-Form einer Kette | Wechselwirkungen der Reste |
| Quartär | mehrere Ketten zusammen | Wechselwirkungen zwischen Untereinheiten |
Die Primärstruktur ist die Sequenz, wie Buchstaben in einem Wort: Ein falscher Buchstabe kann alles sinnlos machen. Je ein Basentriplett der DNA codiert eine Aminosäure, und die Sequenz enthält die Information für die Faltung. → Ausführlich in: Proteinsynthese
Die Sekundärstruktur besteht aus lokalen Mustern: der α-Helix (eine Schraube, alle Reste zeigen nach außen) und dem β-Faltblatt (Zickzack-Stränge, parallel oder antiparallel). Gehalten werden sie nur von H-Brücken zwischen C=O und N–H des Peptidrückgrats.
Die Tertiärstruktur ist die 3D-Form einer Kette. Hier halten die Seitenketten zusammen:
Die Quartärstruktur gibt es nur bei Proteinen aus mehreren Ketten, den Untereinheiten. Hämoglobin besteht aus zwei α- und zwei β-Ketten.
Hitze, extreme pH-Werte oder Chemikalien lösen die Faltung auf, so wie Eiweiß beim Kochen fest wird. Sekundär- bis Quartärstruktur gehen verloren, die Peptidbindungen der Primärstruktur bleiben. Das Protein verliert seine Funktion.
| Merkmal | Faserprotein | Globuläres Protein |
|---|---|---|
| Form | lang gestreckt | kugelig gefaltet |
| Wasser | meist unlöslich | löslich, polare Reste außen |
| Aufgabe | Zugfestigkeit (Sehnen, Haare) | Enzym, Transport, Abwehr |
α-Keratin (Haare, Nägel) besteht aus α-Helices, Fibroin (Seide) aus β-Faltblättern. Kollagen ist mit rund 30 % das häufigste Protein des Körpers (Bindegewebe, Haut). Myosin bildet die Muskelfilamente.
Hämoglobin bindet O₂ über Fe²⁺ in seiner Häm-Gruppe. Immunglobuline sind Antikörper. Enzyme beschleunigen Reaktionen und sind meist globulär. → Ausführlich in: Katalysator
Schrittfolge
Deine AufgabeVollziehe die vier Strukturebenen vom Aminosäurefaden über Helix und Faltblatt sowie die Tertiärfaltung bis zum Quartärkomplex nach.
Schritt 1 von 5
