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Proteine sind komplexe Makromoleküle aus Aminosäuren, deren biologische Funktion untrennbar mit ihrer hierarchischen räumlichen Struktur verknüpft ist und die in Faser- sowie globuläre Proteine unterteilt werden.
Proteine sind biologische Polymere, die aus Ketten von Aminosäuren bestehen. Diese Bausteine sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft. Eine Peptidbindung ist eine kovalente Amidbindung, die zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der folgenden Aminosäure unter Wasserabspaltung entsteht.
Aminosäuren sind Ampholyte: Sie liegen in wässriger Lösung meist als Zwitterionen vor, wobei die Carboxylgruppe deprotoniert (–COO⁻) und die Aminogruppe protoniert (–NH₃⁺) ist. Ihre Nettoladung ist daher pH-abhängig: Im Sauren wirken sie als Kationen, im Basischen als Anionen.
Es gibt 20 proteinogene Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen. Sie werden nach ihren Seitenketten in 10 polare und 10 apolare Aminosäuren unterteilt. Zu den polaren zählen saure (z.B. Asparaginsäure, Glutaminsäure), basische (z.B. Lysin, Arginin, Histidin) und ungeladene polare (z.B. Serin, Threonin, Tyrosin). Apolare sind u.a. Alanin, Valin, Leucin, Glycin, Prolin, Phenylalanin und Cystein. Cystein besitzt eine Thiolgruppe (–SH), die die Bildung von Disulfidbrücken ermöglicht. Ketten mit weniger als etwa 100 Aminosäuren werden als Peptide bezeichnet, längere Ketten als Proteine.
Die Primärstruktur ist die unterste Ebene der Hierarchie und beschreibt die exakte Abfolge (Sequenz) der Aminosäuren. Sie ist durch die genetische Information in der DNA festgelegt: Jeweils drei aufeinanderfolgende Basen (ein Basentriplett) codieren für eine ganz bestimmte Aminosäure. Man kann sie sich wie die Reihenfolge von Buchstaben in einem Wort vorstellen: Ändert man einen Buchstaben, kann das gesamte Wort seinen Sinn verlieren.
Die Sekundärstruktur beschreibt lokale Faltungsmuster der Polypeptidkette. Die zwei häufigsten Motive sind die Alpha-Helix (eine schraubenförmige Windung) und das Beta-Faltblatt (zickzackförmig nebeneinanderliegende Stränge). Diese Strukturen werden ausschließlich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Atomen des Peptidrückgrats (C=O und N-H Gruppen) stabilisiert, nicht durch die Seitenketten.
Die Tertiärstruktur definiert die vollständige dreidimensionale Gestalt einer einzelnen Polypeptidkette. Im Gegensatz zur Sekundärstruktur wird sie primär durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (Resten) der Aminosäuren bestimmt. Hierzu zählen hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte, Ionenbindungen und kovalente Disulfidbrücken zwischen zwei Cystein-Resten.
Die Quartärstruktur tritt nur bei Proteinen auf, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen. Diese einzelnen Ketten werden als Untereinheiten bezeichnet. Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung und Organisation dieser Untereinheiten zu einem funktionellen Gesamtkomplex. Hämoglobin etwa setzt sich aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten zusammen.
Wird die räumliche Struktur eines Proteins durch äußere Einflüsse wie Hitze, extreme pH-Werte oder Chemikalien zerstört, spricht man von Denaturierung. Dabei bleiben die kovalenten Bindungen der Primärstruktur meist intakt, aber die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen lösen sich auf, wodurch das Protein seine biologische Wirksamkeit verliert.
Proteine lassen sich funktionell und strukturell in zwei große Gruppen einteilen: Faserproteine (fibrilläre Proteine) und globuläre Proteine. Faserproteine verleihen extrazellulären Strukturen mechanische Festigkeit und sind am Aufbau des Cytoskeletts beteiligt. Ihre Sekundärstruktur ist oft über lange Bereiche einheitlich, z.B. rechtsgängige Alpha-Helices (wie im Alpha-Keratin, dem Hauptbestandteil von Haaren und Nägeln) oder Beta-Faltblätter (wie im Fibroin der Seide). Weitere wichtige Faserproteine sind Kollagen (häufigstes Protein des menschlichen Körpers, etwa 30% aller Proteine, in Bindegewebe und Haut) und Myosin (Hauptbestandteil der Muskelfilamente).
Globuläre Proteine sind dagegen kugelförmig gefaltet und wasserlöslich, da sie ihre polaren Reste nach außen kehren. Sie übernehmen vielfältige Aufgaben, z.B. als Katalysatoren (Enzyme), Transportproteine oder Antikörper. Hämoglobin – ein globuläres Transportprotein – bindet Sauerstoff über ein Eisen-Ion in seiner Häm-Gruppe und transportiert ihn im Blut. Immunglobuline (Antikörper) sind ebenfalls globuläre Proteine und dienen der Immunabwehr.
